Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — лейкодистрофии

Обложка
  • Авторы: Горбунова В.Н.1, Бучинская Н.В.2,3, Вечкасова А.О.3, Круглова В.С.3
  • Учреждения:
    1. Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
    2. Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет
    3. Диагностический центр (медико-генетический)
  • Выпуск: Том 14, № 6 (2023)
  • Страницы: 89-112
  • Раздел: Наследственные болезни обмена
  • URL: https://journals.eco-vector.com/pediatr/article/view/626382
  • DOI: https://doi.org/10.17816/PED626382
  • ID: 626382

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

В обзорной статье представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика лизосомных лейкодистрофий, к которым относятся метахроматическая лейкодистрофия, глобоид-клеточная лейкодистрофия, или болезнь Краббе, комбинированная сапозиновая и множественная сульфатазная недостаточность. В основе патогенеза метахроматической и глобоид-клеточной лейкодистрофии лежит наследственная недостаточность двух лизосомных ферментов — арилсульфатазы А и галактоцереброзидазы, — сопровождающаяся избыточным накоплением галактосфингосульфатидов и галактозилцерамида соответственно. Следствием этого является демиелинизация центральной и периферической нервной системы и поражение белого вещества мозга. На экспериментальных моделях показана перспективность патогенетических подходов, таких как трансплантация гемопоэтических стволовых клеток и генная терапия, только в случае начала лечения до развития тяжелых неврологических аномалий. В связи с этим разрабатываются методы неонатального скрининга этих двух форм лейкодистрофии, которые оказались особенно успешны при ранней диагностике болезни Краббе. Для каждой из двух лейкодистрофий (метахроматической и глобоид-клеточной) описаны редкие генетические варианты, обусловленные отсутствием активаторных белков для арилсульфатазы А и галактоцереброзидазы, сапозинов В и С соответственно, вследствие специфических мутаций в гене PSPA предшественника сапозинов — просапозина. Мутации в гене PSPA, приводящие к отсутствию всех четырех сапозинов (A, D, C и D), являются причиной развития комбинированной сапозиновой недостаточности, характеризующейся развитием грубых неврологических нарушений вскоре после рождения и летальным исходом в возрасте до 1 года. В основе патогенеза множественной сульфатазной недостаточности лежит накопление сульфатидов, сульфатированных гликозаминогликанов, сфинголипидов и стероидных сульфатов, обусловленное инактивирующими мутациями в гене SUMF1 сульфатаз-модифицирующего фактора 1, участвующего в биосинтезе всех сульфатаз. Болезнь характеризуется комбинированным проявлением метахроматической лейкодистрофии и мукополисахаридоза в сочетании с тяжелыми неврологическими нарушениями, умственной отсталостью, нейросенсорной тугоухостью и ихтиозом. Клинические рекомендации по диагностике, ведению и терапии комбинированной сапозиновой и множественной сульфатазной недостаточности в настоящее время не разработаны. В статье представлено описание клинического случая болезни Краббе ребенка, наблюдавшегося в медико-генетическом центре Санкт-Петербурга.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru

доктор биологических наук, профессор кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246

канд. мед. наук, врач-педиатр, ассистент кафедры госпитальной педиатрии; врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Анастасия Олеговна Вечкасова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630
SPIN-код: 2642-3514

врач-терапевт, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Варвара Сергеевна Круглова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: varvara-kruglova@mail.ru
ORCID iD: 0009-0008-2648-3772

врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Горбунова В.Н. Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — ганглиозидозы // Педиатр. 2023. Т. 14, № 4. С. 93–111. EDN: RCEJRI doi: 10.17816/PED14493-111
  2. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. EDN: QPKGRK doi: 10.17816/PED12369-83
  3. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, синдром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–82. EDN: RNUPLG doi: 10.17816/PED12469-81
  4. Горбунова В.Н. Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI иVII типов — синдромы Моркио, Марото – Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. EDN: DAIBKU doi: 10.17816/PED126107-125
  5. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера // Педиатр. 2022. Т. 13, № 2. С. 61–88. EDN: GCZIQQ doi: 10.17816/PED13261-88
  6. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — сфингомиелиновый липидоз, или болезнь Ниманна – Пика, болезнь Вольмана // Педиатр. 2022. Т. 13, № 4. С. 5–27. EDN: EWBFUJ doi: 10.17816/PED1345-27
  7. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Захарова Е.Ю. Клиника и эпидемиология лизосомных болезней накопления // Медицинская генетика. 2022; Т. 21, № 6. С. 3–15. EDN: WFARHF doi: 10.25557/2073-7998.2022.06.3-15
  8. Неврология. Национальное руководство. Т. 1. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2010. С. 872–873.
  9. Amadi I.M., Agrawal V., Christianson T., et al. Inhibition of endogenous miR-23a/miR-377 in CHO cells enhances difficult-to-express recombinant lysosomal sulfatase activity // Biotechnol Prog. 2020. Vol. 36, N. 3. P. e2974. doi: 10.1002/btpr.2974
  10. Austin J., McAfee D., Armstrong D., et al. Abnormal sulphatase activities in two human diseases (metachromatic leukodystrophy and gargoylism) // Biochem J. 1964. Vol. 93, N. 2. P. 15C-17C. doi: 10.1042/bj0930015c
  11. Azuma N., O’Brien J.S., Moser H.W., Kishimoto Y. Stimulation of acid ceramidase activity by saposin D // Arch Biochem Biophys. 1994. Vol. 311, N. 2. P. 354–357. doi: 10.1006/abbi.1994.1248
  12. Bar-Am I., Avivi L., Horowitz M. Assignment of the human prosaposin gene (PSAP) to 10q22.1 by fluorescence in situ hybridization // Cytogenet Cell Genet. 1996. Vol. 72, N. 4. P. 316–318. doi: 10.1159/000134212
  13. Bayever E., Ladisch S., Philippart M., et al. Bone-marrow transplantation for metachromatic leukodystrophy // Lancet. 1985. Vol. 2, N. 8453. P. 471–473. doi: 10.1016/s0140-6736(85)90402-7
  14. Beerepoot S., Nierkens S., Boelens J.J., et al. Peripheral neuropathy in metachromatic leukodystrophy: current status and future perspective // Orphanet J Rare Dis. 2019. Vol. 14, N. 1. P. 240. doi: 10.1186/s13023-019-1220-4
  15. Borges F.M., Costa M.J.G.D., Carneiro Z.A., Lourenço C.M. Metachromatic leukodystrophy: pediatric presentation and the challenges of early diagnosis // Rev Assoc Med Bras (1992). 2020. Vol. 66, N. 10. P. 1344–1350. doi: 10.1590/1806-9282.66.10.1344
  16. Bradbury A.M., Bongarzone E.R., Sands M.S. Krabbe disease: New hope for an old disease // Neurosci Lett. 2021. Vol. 752. P. 135841. doi: 10.1016/j.neulet.2021.135841
  17. Bradbury A.M., Bagel J.H., Nguyen D., et al. Krabbe disease successfully treated via monotherapy of intrathecal gene therapy // J Clin Invest. 2020. Vol. 130, N. 9. P. 4906–4920. doi: 10.1172/JCI133953
  18. Biffi A., Cesani M., Fumagalli F., et al. Metachromatic leukodystrophy-mutation analysis provides further evidence of genotype-phenotype correlation // Clin Genet. 2008. Vol. 74, N. 4. P. 349–357. doi: 10.1111/j.1399-0004.2008.01058.x
  19. Blanco-Aguirre M.E., Kofman-Alfaro S.H., Rivera-Vega M.R., et al. Unusual clinical presentation in two cases of multiple sulfatase deficiency // Pediat Derm. 2001. Vol. 18, N. 5. P. 388–392. doi: 10.1046/j.1525-1470.2001.01959.x
  20. Bonkowsky J.L., Nelson C., Kingston J.L., et al. The burden of inherited leukodystrophies in children // Neurology. 2010. Vol. 75, N. 8. P. 718–725. doi: 10.1212/WNL.0b013e3181eee46b
  21. Cannizzaro L.A., Chen Y.Q., Rafi M.A., Wenger D.A. Regional mapping of the human galactocerebrosidase gene (GALC) to 14q31 by in situ hybridization // Cytogenet Cell Genet. 1994. Vol. 66, N. 4. P. 244–245. doi: 10.1159/000133703
  22. Capucchio M.T., Prunotto M., Lotti D., et al. Krabbe’s disease in two West Highland White terriers // Clin Neuropathol. 2008. Vol. 27, N. 5. P. 295–301. doi: 10.5414/npp27295
  23. Cappuccio G., Alagia M., Brunetti-Pierri N. A systematic cross-sectional survey of multiple sulfatase deficiency // Mol Genet Metab. 2020. Vol. 130, N. 4. P. 283–288. doi: 10.1016/j.ymgme.2020.06.005
  24. Chabas A., Castellvi S., Bayes M., et al. Frequency of the arylsulfatase A pceudodeficiency allele in Spanish population // Clin Genet. 1993. Vol. 44, N. 6. P. 320–323. doi: 10.1111/j.1399-0004.1993.tb03908.x
  25. Chen Y.Q., Rafi M.A., de Gala G., Wenger D.A. Cloning and expression of cDNA encoding human galactocerebrosidase, the enzyme deficient in globoid cell leukodystrophy // Hum Molec Genet. 1993. Vol. 2, N. 11. P. 1841–1845. doi: 10.1093/hmg/2.11.1841
  26. Chen Y.Q., Wenger D.A. Galactocerebrosidase from human urine: purification and partial characterization // Biochim Biophys Acta. 1993. Vol. 1170, N. 1. P. 53–61. doi: 10.1016/0005-2760(93)90175-9
  27. Christomanou H., Chabas A., Pampols T., Guardiola A. Activator protein deficient Gaucher’s disease: a second patient with the newly identified lipid storage disorder // Klin Wochenschr. 1989. Vol. 67, N. 19. P. 999–1003. doi: 10.1007/BF01716064
  28. Cosma M.P., Pepe S., Annunziata I., et al. The multiple sulfatase deficiency gene encodes an essential and limiting factor for the activity of sulfatases // Cell. 2003. Vol. 113, N. 4. P. 445–456. doi: 10.1016/S0092-8674(03)00348-9
  29. Cosma M.P., Pepe S., Parenti G., et al. Molecular and functional analysis of SUMF1 mutations in multiple sulfatase deficiency // Hum Mutat. 2004. Vol. 23, N. 6. P. 576–581. doi: 10.1002/humu.20040
  30. De Gasperi R., Sosa M.A.G., Sartorato E.L., et al. Molecular heterogeneity of late-onset forms of globoid-cell leukodystrophy // Am J Hum Genet. 1996. Vol. 59, N. 6. P. 1233–1242.
  31. DeLuca C., Brown J.A., Shows T.B. Lysosomal arylsulfatase deficiencies in humans: chromosome assignment arylsulfatase A and B // Proc Nat Acad Sci. 1979. Vol. 76, N. 4. P. 1957–1961. doi: 10.1073/pnas.76.4.1957
  32. Dierks T., Schmidt B., Borissenko L.V., et al. Multiple sulfatase deficiency is caused by mutations in the gene encoding the human C-alpha-formylglycine generating enzyme // Cell. 2003. Vol. 113, N. 4. P. 435–444. doi: 10.1016/s0092-8674(03)00347-7
  33. Escolar M.L., Poe M.D., Provenzale J.M., et al. Transplantation of umbilical-cord blood in babies with infantile Krabbe’s disease // New Eng J Med. 2005. Vol. 352, N. 20. P. 2069–2081. doi: 10.1056/NEJMoa042604
  34. Fedde K., Horwitz A.L. Complementation of multiple sulfatase deficiency in somatic cell hybrids // Am J Hum Genet. 1984. Vol. 36, N. 3. P. 623–633.
  35. Fenu S., Castellotti B., Farina L., et al. B deficiency as a cause of adult-onset metachromatic leukodystrophy // Neurology. 2019. Vol. 93, N. 7. P. 310–312. doi: 10.1212/WNL.0000000000007951
  36. Fiumara A., Barone R., Arena A., et al. Krabbe leukodystrophy in a selected population with high rate of late onset forms: longer survival linked to c.121G-A (p.gly41ser) mutation // Clin Genet. 2011. Vol. 80, N. 5. P. 452–458. doi: 10.1111/j.1399-0004.2010.01572.x
  37. Fiumara A., Pavone L., Siciliano L., et al. Late-onset globoid cell leucodystrophy: report on 7 new patients // Child’s Nerv Syst. 1990. Vol. 6, N. 4. P. 194–197. doi: 10.1007/BF01850970
  38. Fletcher T.F., Kurtz H.J. Animal model: globoid cell leukodystrophy in the dog // Am J Pathol. 1972. Vol. 66, N. 2. P. 375–378.
  39. Fujita N., Suzuki K., Vanier M.T., et al. Targeted disruption of the mouse sphingolipid activator protein gene: a complex phenotype, including severe leukodystrophy and wide-spread storage of multiple sphingolipids // Hum Mol Genet. 1996. Vol. 5, N. 6. P. 711–725. doi: 10.1093/hmg/5.6.711
  40. Gieselmann V., Polten A., Kreysing J., von Figura K. Arylsulfatase A pceudodeficiency: loss of polyadenylylation signal and N-glycosylation site // Proc Nat Acad Sci. 1989. Vol. 86, N. 23. P. 9436–9440. doi: 10.1073/pnas.86.23.9436
  41. Gieselmann V., Zlotogora J., Harris A., et al. Molecular genetics of metachromatic leukodystrophy // Hum Mutat. 1994. Vol. 4. P. 233–242. doi: 10.1002/humu.1380040402
  42. Guenzel A.J., Turgeon C.T., Nickander K.K., et al. The critical role of psychosine in screening, diagnosis, and monitoring of Krabbe disease // Genet Med. 2020. Vol. 22, N. 6. P. 1108–1118. doi: 10.1038/s41436-020-0764-y
  43. Harzer K., Paton B.C., Poulos A., et al. Sphingolipid activator protein deficiency in a 16-week-old atypical Gaucher disease patient and his fetal sibling: biochemical signs of combined sphingolipidoses // Europ J Pediatr. 1989. Vol. 149, N. 1. P. 31–39. doi: 10.1007/BF02024331
  44. Hawkins-Salsbury J.A., Parameswar A.R., Jiang X., et al. Psychosine, the cytotoxic sphingolipid that accumulates in globoid cell leukodystrophy, alters membrane architecture // J Lipid Res. 2013. Vol. 54, N. 12. P. 3303–3311. doi: 10.1194/jlr.M039610
  45. Heinisch U., Zlotogora J., Kafert S., Gieselmann V. Multiple mutations are responsible for the high frequency of metachromatic leukodystrophy in a small geographic area // Am J Hum Genet. 1995. Vol. 56, N. 1. P. 51–57.
  46. Herz B., Bach G. Arylsulfatase A in pceudodeficiency // Hum Genet. 1984. Vol. 66, N. 2–3. P. 147–150. doi: 10.1007/BF00286589
  47. Hess B., Saftig P., Hartmann D., et al. Phenotype of arylsulfatase A-deficient mice: relationship to human metachromatic leukodystrophy // Proc Nat Acad Sci. 1996. Vol. 93, N. 25. P. 14821–14826. doi: 10.1073/pnas.93.25.14821
  48. Hiraiwa M., Soeda S., Kishimoto Y., O’Brien J.S. Binding and transport of gangliosides by prosaposin // Proc Nat Acad Sci. 1992. Vol. 89, N. 23. P. 11254–11258. doi: 10.1073/pnas.89.23.11254
  49. Hohenschutz C., Eich P., Friedl W., et al. Pceudodeficiency of arylsulfatase A: a ommon genetic polymorphism with possible disease implications // Hum Genet. 1989. Vol. 82, N. 1. P. 45–48. doi: 10.1007/BF00288270
  50. Holdschmidt H., Sandhoff K., Kwon H.Y., et al. Sulfatide activator protein: alternative splicing that generates three mRNA and a newly found mutation responsible for a clinical disease // J Biol Chem. 1991. Vol. 266. P. 7556–7560.
  51. Holve S., Hu D., McCandless S.E. Metachromatic leukodystrophy in the Navajo: fallout of the American-Indian Wars of the nineteenth century // Am J Med Genet. 2001. Vol. 101, N. 3. P. 203–208. doi: 10.1002/ajmg.1362
  52. Hoogerbrugge P.M., Poorthuis B.J.H.M., Romme A.E., et al. Effect of bone marrow transplantation on enzyme levels and clinical course in the neurologically affected twitcher mouse // J Clin Invest. 1988. Vol. 81, N. 6. P. 1790–1794. doi: 10.1172/JCI113521
  53. Hulkova H., Cervenkova M., Ledvinova J., et al. A novel mutation in the coding region of the prosaposin gene leads to a complete deficiency of prosaposin and saposins, and is associated with a complex sphingolipidosis dominated by lactosylceramide accumulation // Hum Molec Genet. 2001. Vol. 10, N. 9. P. 927–940. doi: 10.1093/hmg/10.9.927
  54. Juárez-Osuna J.A., Mendoza-Ruvalcaba S.C., Porras-Dorantes A., et al. Arylsulfatase A pseudodeficiency in Mexico: Enzymatic activity and haplotype analysis // Mol Genet Genomic Med. 2020. Vol. 8, N. 8. P. e1305. doi: 10.1002/mgg3.1305
  55. Kaback M.M., Howell R.R. Infantile metachromatic leukodystrophy: heterozygote detection in skin fibroblast and possible applications to intrauterine diagnosis // New Eng J Med. 1970. Vol. 282, N. 24. P. 1336–1340. doi: 10.1056/NEJM197006112822403
  56. Kang S.J., Cresswell P. Saposins facilitate CD1d-restricted presentation of an exogenous lipid antigen to T cells // Nature Immun. 2004. Vol. 5, N. 2. P. 175–181. doi: 10.1038/ni1034
  57. Kappler J., Leinekugel P., Conzelmann E., et al. Genotype-phenotype relationship in various degrees of arylsulfatase A deficiency // Hum Genet. 1991. Vol. 86, N. 5. P. 463–470. doi: 10.1007/BF00194634
  58. Kobayashi T., Yamanaka T., Jacobs J.M., et al. The twitcher mouse: an enzymatically authentic model of human globoid cell leikodystrophy (Krabbe disease) // Brain Res. 1980. Vol. 202, N. 2. P. 479–483. doi: 10.1016/0006-8993(80)90159-6
  59. Kohn H., Manowitz P., Miller M., Kling A. Neuropsychological deficits in obligatory heterozygotes for metachromatic leukodystrophy // Hum Genet. 1988. Vol. 79, N. 1. P. 8–12. doi: 10.1007/BF00291701
  60. Kolnikova M., Jungova P., Skopkova M., et al. Late infantile metachromatic leukodystrophy due to novel pathogenic variants in the PSAP gene // J Mol Neurosci. 2019. Vol. 67, N. 4. P. 559–563. doi: 10.1007/s12031-019-1259-7
  61. Kretz K.A., Carson G.S., Morimoto S., et al. Characterization of a mutation in a family with saposin B deficiency: a glycosylation site defect // Proc Nat Acad Sci. 1990. Vol. 87, N. 7. P. 2541–2544. doi: 10.1073/pnas.87.7.2541
  62. Kreysing J., von Figura K., Gieselmann V. Structure of the arylsulfatase A gene // Europ J Biochem. 1990. Vol. 191, N. 3. P. 627–631. doi: 10.1111/j.1432-1033.1990.tb19167.x
  63. Krivit W., Shapiro E., Kennedy W., et al. Treatment of late infantile metachromatic leukodystrophy by bone marrow transplantation // New Eng J Med. 1990. Vol. 322, N. 1. P. 28–32. doi: 10.1056/NEJM199001043220106
  64. Krivit W., Shapiro E.G., Peters C., et al. Hematopoietic stem-cell transplantation in globoid-cell leukodystrophy // New Eng J Med. 1998. Vol. 338, N. 16. P. 1119–1126. doi: 10.1056/NEJM199804163381605
  65. Krieg S.I., Krägeloh-Mann I., Groeschel S., et al. Natural history of Krabbe disease — a nationwide study in Germany using clinical and MRI data // Orphanet J Rare Dis. 2020. Vol. 15, N. 1. P. 243. doi: 10.1186/s13023-020-01489-3
  66. Kuchar L., Ledvinova J., Hrebicek M., et al. Prosaposin deficiency and saposin B deficiency (activator-deficient metachromatic leukodystrophy): report on two patients detected by analysis of urinary sphingolipids and carrying novel PSAP gene mutations // Am J Med Genet. 2009. Vol. 149A, N. 4. P. 613–621. doi: 10.1002/ajmg.a.32712
  67. Loonen M.C.B., Van Diggilen O.P., Janse H.C., et al. Late-onset globoid cell leucodystrophy (Krabbe’s disease): clinical and genetic delineation of two forms and their relation to the early-infantile form // Neuropediatrics. 1985. Vol. 16. P. 137–142. doi: 10.1055/s-2008-1052558
  68. Lugowska A., Berger J., Tylki-Szymanska A., et al. High prevalence of I179S mutation in patients with late-onset metachromatic leukodystrophy // Clin Genet. 2002. Vol. 61, N. 5. P. 389–390. doi: 10.1034/j.1399-0004.2002.610514.x
  69. Lukatela G., Krauss N., Theis K., et al. Crystal structure of human arylsulfatase A: the aldehyde function and the metal ion at the active site suggest a novel mechanism for sulfate ester hydrolysis // Biochemistry. 1998. Vol. 37, N. 11. P. 3654–3664. doi: 10.1021/bi9714924
  70. Luzi P., Rafi M.A., Wenger D.A. Characterization of the large deletion in the GALC gene found in patients with Krabbe disease // Hum Molec Genet. 1995. Vol. 4, N. 12. P. 2335–2338. doi: 10.1093/hmg/4.12.2335
  71. Luzi P., Rafi M.A., Wenger D.A. Structure and organization of the human galactocerebrosidase (GALC) gene // Genomics. 1995. Vol. 26, N. 2. P. 407–409. doi: 10.1016/0888-7543(95)80230-j
  72. Lyon G., Hargberg B., Evrard P., et al. Symptomatology of the late onset Krabbe’s leukodystrophy: the European experience // Dev Neurosci. 1991. Vol. 13, N. 4–5. P. 240–244. doi: 10.1159/000112167
  73. Madsen A.M.H., Wibrand F., Lund A.M., et al. Genotype and phenotype classification of 29 patients affected by Krabbe disease // JIMD Rep. 2019. Vol. 46, N. 1. P. 35–45. doi: 10.1002/jmd2.12007
  74. Matsuda J., Kido M., Tadano-Aritomi K., et al. Mutation in saposin D domain of sphingolipid activator protein gene causes urinary system defects and cerebellar Purkinje cell degeneration with accumulation of hydroxy fatty acid-containing ceramide in mouse // Hum Molec. Genet. 2004. Vol. 13, N. 21. P. 2709–2723. doi: 10.1093/hmg/ddh281
  75. Matsuda J., Vanier M.T., Saito Y., et al. Dramatic phenotypic improvement during pregnancy in a genetic leukodystrophy: estrogen appears to be a critical factor // Hum Molec Genet. 2001. Vol. 10, N. 23. P. 2709–2715. doi: 10.1093/hmg/10.23.2709
  76. Matsuda J., Vanier M.T., Saito Y., et al. A mutation in the saposin A domain of the sphingolipid activator protein (prosaposin) gene results in a late-onset, chronic form of globoid cell leukodystrophy in the mouse // Hum Molec Genet. 2001. Vol. 10, N. 11. P. 1191–1199. doi: 10.1093/hmg/10.11.1191
  77. Matzner U., Herbst E., Hedayati K.K., et al. Enzyme replacement improves nervous system pathology and function in a mouse model for metachromatic leukodystrophy // Hum Molec Genet. 2005. Vol. 14, N. 9. P. 1139–1152. doi: 10.1093/hmg/ddi126
  78. Morimoto S., Martin B.M., Kishimoto Y., O’Brien J.S. Saposin D: a sphingomyelinase activator // Biochem Biophys Res Commun. 1988. Vol. 156, N. 1. P. 403–410. doi: 10.1016/s0006-291x(88)80855-6
  79. Morimoto S., Martin B.M., Yamomoto Y., et al. Saposin A: second cerebrosidase activator protein // Proc Nat Acad Sci. 1989. Vol. 86, N. 9. P. 3389–3393. doi: 10.1073/pnas.86.9.3389
  80. Narahara K., Takahashi Y., Murakami M., et al. Terminal 22q deletion associated with a partial deficiency of arylsulfatase A // J Med Genet. 1992. Vol. 29, N. 6. P. 432–433. doi: 10.1136/jmg.29.6.432
  81. O’Brien J.S., Carson G.S., Seo H.S., et al. Identification of prosaposin as a neurotrophic factor // Proc Natl Acad Sci. 1994. Vol. 91, N. 20. P. 9593–9596. doi: 10.1073/pnas.91.20.9593
  82. O’Brien J.S., Kishimoto Y. Saposin proteins: structure, function, and role in human lysosomal storage disorders // FASEB J. 1991. Vol. 5, N. 3. P. 301–308. doi: 10.1096/fasebj.5.3.2001789
  83. Oji Y., Hatano T., Ueno S.I., et al. Variants in saposin D domain of prosaposin gene linked to Parkinson’s disease // Brain. 2020. Vol. 143, N. 4. P. 1190–1205. doi: 10.1093/brain/awaa064
  84. Polten A., Fluharty A.L., Fluharty C.B., et al. Molecular basis of different forms of metachromatic leukodystrophy // New Eng J Med. 1991. Vol. 324, N. 1. P. 18–22. doi: 10.1056/NEJM199101033240104
  85. Propping P., Friedl W., Huschka M., et al. The influence of low arylsulfatase A activity on neuropsychiatric morbidity: large-scale screening in patients // Hum Genet. 1986. Vol. 74, N. 3. P. 244–248. doi: 10.1007/BF00282542
  86. Rafi M.A., Luzi P., Chen Y.Q., Wenger D.A. A large deletion together with a point mutation in the GALC gene is a common mutant allele in patients with infantile Krabbe disease // Hum Molec Genet. 1995. Vol. 4, N. 8. P. 1285–1289. doi: 10.1007/BF00282542
  87. Rauschka H., Colsch B., Baumann N., et al. Late-onset metachromatic leukodystrophy: genotype strongly influences phenotype // Neurology. 2006. Vol. 67, N. 5. P. 859–863. doi: 10.1212/01.wnl.0000234129.97727.4d
  88. van Rappard D.F., Boelens J.J., Wolf N.I. Metachromatic leukodystrophy: Disease spectrum and approaches for treatment // Best Pract Res Clin Endocrinol Metab. 2015. Vol. 29, N. 2. P. 261–273. doi: 10.1016/j.beem.2014.10.001
  89. Roeser D., Preusser-Kunze A., Schmidt B., et al. A general binding mechanism for all human sulfatases by the formylglycine-generating enzyme // Proc Nat Acad Sci. 2006. Vol. 103, N. 1. P. 81–86. doi: 10.1073/pnas.0507592102
  90. Rorman E.G., Scheinker V., Grabovsky G.A. Sructure and evolution of the human prosopsin chromosomal gene // Genomics. 1992. Vol. 13, N. 2. P. 312–318. doi: 10.1016/0888-7543(92)90247-p
  91. Rosenberg J.B., Kaminsky S.M., Aubourg P., et al. Gene therapy for metachromatic leukodystrophy // J Neurosci Res. 2016. Vol. 94, N. 11. P. 1169–1179. doi: 10.1002/jnr.23792
  92. Sakai N., Inui K., Fujii N., et al. Krabbe disease: isolation and characterization of the full-length cDNA for human galactocerebrosidase // Biochem Biophys Res Commun. 1994. Vol. 198, N. 2. P. 485–491. doi: 10.1006/bbrc.1994.1071
  93. Shaimardanova A.A., Chulpanova D.S., Solovyeva V.V., et al. Metachromatic leukodystrophy: diagnosis, modeling, and treatment approaches // Front Med (Lausanne). 2020. Vol. 7. P. 576221. doi: 10.3389/fmed.2020.576221
  94. Schlotawa L., Ennemann E.C., Radhakrishnan K., et al. SUMF1 mutations affecting stability and activity of formylglycine generating enzyme predict clinical outcome in multiple sulfatase deficiency // Europ J Hum Genet. 2011. Vol. 19. P. 253–261. doi: 10.1038/ejhg.2010.219
  95. Schlotawa L., Adang L., De Castro M., Ahrens-Nicklas R. Multiple sulfatase deficiency. 2019. In: GeneReviews® [Internet]. Adam MP, Mirzaa GM, Pagon RA, editors. Seattle (WA): University of Washington. Vol. 1993–2023.
  96. Schlotawa L., Preiskorn J., Ahrens-Nicklas R., et al. A systematic review and meta-analysis of published cases reveals the natural disease history in multiple sulfatase deficiency // J Inherit Metab Dis. 2020. Vol. 43, N. 6. P. 1288–1297. doi: 10.1002/jimd.12282
  97. Schoenmakers D.H., Beerepoot S., Krägeloh-Mann I., et al. Recognizing early MRI signs (or their absence) is crucial in diagnosing metachromatic leukodystrophy // Ann Clin Transl Neurol. 2022. Vol. 9, N. 12. P. 1999–2009. doi: 10.1002/acn3.51692
  98. Settembre C., Fraldi A., Jahreiss L., et al. A block of autophagy in lysosomal storage disorders // Hum Molec Genet. 2008. Vol. 17, N. 1. P. 119–129. doi: 10.1093/hmg/ddm289
  99. Settembre C., Annunziata I., Spampanato C., et al. Systemic inflammation and neurodegeneration in a mouse model of multiple sulfatase deficiency // Proc Nat Acad Sci. 2007. Vol. 104. P. 4506–4511. doi: 10.1073/pnas.0700382104
  100. Spiegel R., Bach G., Sury V., et al. A mutation in the saposin A coding region of the prosaposin gene in an infant presenting as Krabbe disease: report of saposin A deficiency in humans // Molec Genet Metab. 2005. Vol. 84, N. 2. P. 160–166. doi: 10.1016/j.ymgme.2004.10.004
  101. Stein C., Gieselmann V., Kreysing J., et al. Clonning and exprssion of human arylsulfatase // J Biol Chem. 1989. Vol. 264, N. 2. P. 1252–1259.
  102. Stevens R.L., Fluharty A.L., Kihara H., et al. Cerebroside sulfatase activator deficiency induced metachromatic leukodystrophy // Am J Hum Genet. 1981. Vol. 33, N. 6. P. 900–906.
  103. Sun Y., Ran H., Zamzow M., et al. Specific saposin C deficiency: CNS impairment and acid beta-glucosidase effects in the mouse // Hum Molec Genet. 2010. Vol. 19, N. 4. P. 634–647. doi: 10.1093/hmg/ddp531
  104. Sweet H.O. Twitcher (twi) is on chromosome 12 // Mouse News Letter. 1986. Vol. 75. P. 30.
  105. Tappino B., Biancheri R., Mort M., et al. Identification and characterization of 15 novel GALC gene mutations causing Krabbe disease // Hum Mutat. 2010. Vol. 31. P. E1894–1914. doi: 10.1002/humu.21367
  106. Tohyama J., Vanier M.T., Suzuki K., et al. Paradoxical influence of acid beta-galactosidase gene dosage on phenotype of the twitcher mouse (genetic galactosylceramidase deficiency) // Hum Molec Genet. 2000. Vol. 9, N. 11. P. 1699–1707. doi: 10.1093/hmg/9.11.1699
  107. Turgeon C.T., Orsini J.J., Sanders K.A., et al. Measurement of psychosine in dried blood spots — a possible improvement to newborn screening programs for Krabbe disease // J Inherit Metab Dis. 2015. Vol. 38, N. 5. P. 923–929. doi: 10.1007/s10545-015-9822-z
  108. Tylki-Szymanska A., Czartoryska B., Vanier M.T., et al. Non-neuronopathic Gaucher disease due to saposin C deficiency // Clin Genet. 2007. Vol. 72, N. 6. P. 538–542. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00899.x
  109. Weinstock N.I., Shin D., Dhimal N., et al. Macrophages expressing GALC improve peripheral Krabbe disease by a mechanism independent of cross-correction // Neuron. 2020. Vol. 107, N. 1. P. 65–81.e9. doi: 10.1016/j.neuron.2020.03.031
  110. Wenger D.A., Rafi M.A., Luzi P. Molecular genetics of Krabbe disease (globoid cell leukodystrophy): diagnostic and clinical implications // Hum Mutat. 1997. Vol. 10, N. 4. P. 268–279. doi: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)10:4<268::AID-HUMU2>3.0.CO.Vol.2-D
  111. Wenger D.A., Zhang X.L., Rafi M., DeGala G. Molecular basis for SAP-1 (sulfatide G(M1) activator protein) deficiency // Am J Hum Genet. 1989. Vol. 45, N. suppl. P. A13.
  112. Winau F., Schwierzeck V., Hurwitz R., et al. Saposin C is required for lipid presentation by human CD1b // Nature Immun. 2004. Vol. 5, N. 2. P. 169–174. doi: 10.1038/ni1035
  113. Wolf N.I., Breur M., Plug B., et al. Metachromatic leukodystrophy and transplantation: remyelination, no cross-correction // Ann Clin Transl Neurol. 2020. Vol. 7, N. 2. P. 169–180. doi: 10.1002/acn3.50975
  114. Xu C., Saka N., Taniike M., et al. Six novel mutations detected in the GALC gene in 17 Japanese patients with Krabbe disease, and new genotype-phenotype correlation // J Hum Genet. 2006. Vol. 51, N. 6. P. 548–554. doi: 10.1007/s10038-006-0396-3
  115. Yuan W., Qi X., Tsang P., et al. Saposin B is the dominant saposin that facilitates lipid binding to human CD1d molecules // Proc Nat Acad Sci. 2007. Vol. 104, N. 13. P. 5551–5556. doi: 10.1073/pnas.0700617104
  116. Zhang X.L., Rafi M.A., DeGala G., Wenger D.A. Insertion in the mRNA of a metachromatic leukodystrophy patient with sphingolipid activator protein-1 deficiency // Proc Nat Acad Sci USA. 1990. Vol. 87, N. 4. P. 1426–1430. doi: 10.1073/pnas.87.4.1426
  117. Zlotogora J., Bach G., Barak Y., Elian E. Metachromatic leukodystrophy in the habbanite Jews: high frequency in a genetic isolate and screening for heterozygotes // Am J Hum Genet. 1980. Vol. 32, N. 5. P. 663–669.
  118. Zlotogora J., Regev R., Zeigler M., et al. Krabbe disease: increased incidence in a highly inbred community // Am J Med Genet. 1985. Vol. 21. P. 765–770. doi: 10.1002/ajmg.1320210420
  119. Zlotogora J., Chakraborty C., Knowlton R.J., Wenger D.A. Krabbe disease locus mapped to chromosome 14 by genetic linkage // Am J Hum Genet. 1990. Vol. 47, N. 1. P. 37–44.
  120. Zlotogora J., Gieselman V., von Figura K., et al. Late infantile metachromatic leukodystrophy in Israel // Biomed Pharmacother. 1994. Vol. 48. P. 347–350. doi: 10.1016/0753-3322(94)90049-3
  121. Zlotogora J., Bach G., Bösenberg C., et al. Molecular basis of late infantile metachromatic leukodystrophy in the Habbanite Jews // Hum Mutat. 1995. Vol. 5, N. 2. P. 137–143. doi: 10.1002/humu.13800502077

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 69634 от 15.03.2021 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах