Исследование ферментативной стабильности жидких препаратов рекомбинантного химозина коровы (Bos taurus taurus L.)


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследована ферментативная стабильность жидких препаратов рекомбинантного химозина (рХн) в присутствии хлорида натрия и бензоата натрия (Na-Bz). Установлено, что добавление в раствор рХн хлорида натрия в концентрации 10 % приводит к снижению молокосвертывающей активности (МА) на 46 %. Внесение Na-Bz в концентрации 0,4 % не влияет на активность препаратов рХн. Одновременное внесение NaCl (10%) и Na-Bz (0,4 %) в препарат рХн снижает его активность на 45 %. Мониторинг МА контрольных и опытных препаратов проводился на протяжении 6 мес. Установлено, что в процессе длительного хранения МА контрольного препарата (без добавок) снизилась приблизительно на 16 %. Наиболее стабильными оказались образцы, содержащие 0,4 % Na-Bz, - потери МА составили приблизительно 11 %. Наибольшие потери МА наблюдали в образцах, содержащих 10 % NaCl и 10 % NaCl+0,4 % Na-Bz - приблизительно на 21 и 19 % соответственно. Сделан вывод о том, что для повышения стабильности жидких препаратов рХн необходимо оптимизировать концентрацию хлорида натрия и подобрать буфер с эффективной буферной емкостью в диапазоне ферментативной стабильности химозина.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Андрей Павлович Рудометов

ФБУН ГНЦ вирусологии и биотехнологии «Вектор»

Email: ve3636@yandex.ru
младший научный сотрудник Новосибирская область, п. Кольцово

Светлана Валерьевна Беленькая

ФБУН ГНЦ вирусологии и биотехнологии «Вектор»

Email: ve3636@yandex.ru
аспирантка Новосибирская область, п. Кольцово

Дмитрий Николаевич Щербаков

ФБУН ГНЦ вирусологии и биотехнологии «Вектор»; ФГБОУ ВО «Алтайский государственный университет»

Email: ve3636@yandex.ru
канд. биол. наук, доцент Новосибирская область, п. Кольцово; Барнаул

Дина Владимировна Балабова

ФГБНУ СибНИИ сыроделия; ФГБОУ ВО «Алтайский государственный университет»

Email: ve3636@yandex.ru
младший научный сотрудник Барнаул

Анастасия Викторовна Кригер

ФГБНУ СибНИИ сыроделия

Email: ve3636@yandex.ru
канд. техн. наук, доцент, старший научный сотрудник Барнаул

Вадим Валентинович Ельчанинов

ФГБНУ СибНИИ сыроделия

Email: ve3636@yandex.ru
канд. техн. наук, ведущий научный сотрудник Барнаул

Список литературы

  1. Harboe M., Broe M.L., Qvist K.B. // Technology of Cheesemaking. Law BA, Tamime AY, Eds., John Wiley & Sons., 2010, Ch. 3. The Production, Action and Application of Rennet and Coagulants, p. 98-129. doi: 10.1002/9781444323740.ch3.
  2. Jacob M., Jaros D., Rhom H. Recent advances in milk clotting enzymes / / International Journal of Dairy Technology, 2011, vol. 64, no. 1, pp. 1433. doi: 10.1111/j.1471-0307.2010.00633.x.
  3. Shah M.A., Mir S.A., Paray M.A. Plant proteases as milk-clotting enzymes in cheesemaking: a review. Dairy Science and Technology, 2014, vol. 94, no. 1, p. 5-16. doi: 10.1007/s13594-013-0144-3.
  4. Ельчанинов В.В., Уманский М.С., Белов А.Н., Коваль А.Д., Шелепов В.Г. Молокосвертывающий фермент из сычугов северного оленя. 1. Выделение и краткая характеристика// Сыроделие и маслоделие. 2005. № 4. С. 13-16.
  5. Lebedev L.R., Kosogova Т.А., Teplyakova T.V., Kriger A.V., Elchaninov V.V., Belov A.N., Коva T.A.D. Study of technological properties of milk-clotting enzyme from Irpex lacteus (Irpex lacteus (Fr.) Fr.). Foods and Raw Materials, 2016, vol. 4, no. 2, p. 58-65. doi: 10.21179/2308-4057-20162-58-65.
  6. Flamm E.L. How FDA approved chymosin: a case history // Bio/Technology, 1991, vol. 9, no. 4. p. 349-351.
  7. Vallejo J.A., Ageitos J.M., Poza M., Villa T.G. Short communication: A comparative analysis of recombinant chymosins. Journal of Dairy Science, 2012, vol. 95, no. 2, p. 609-613. doi: 10.3168/jds.2011-4445.
  8. Kappeler S.R., van den Brink H.(J.)M., Rahbek-Nielsen H., Farah Z., Puhan Z., Hansen E.B., Johansen E. Characterization of recombinant camel chymosin reveals superior properties for the coagulation of bovine and camel milk // Biochemical and Biophysical Research Communications, 2006, no. 342, vol. 2, p. 647-654. doi: 10.1016/j.bbrc.2006.02.014.
  9. Рудометов А.П., Беленькая С.В., Колосова Е.А., Ельчанинов В.В., Кригер А.В., Балабова Д.В., Щербаков Д.Н. Сравнение экспрессии нуклеотидной последовательности химозина и прохимозина теленка в E. coli BL21 и оценка молокосвертываюшей активности полученных рекомбинантных белков // Международный научно-исследовательский журнал. 2016. № 10 (52). Ч. 4. С. 37-40. DOI: 10.18454/ IRJ.2016.52.052.
  10. Ельчанинов В.В. Молокосвертывающий фермент из сычугов северного оленя. 5. Основные технологические характеристики // Сыроделие и маслоделие. 2006. № 4. С. 42-44.
  11. Pedersen V.B., Christensen K.A., Foltmann B. Investigations on the activation of bovine prochymosin // European Journal of Biochemistry, 1979, vol. 94, p. 573-580.
  12. Mohanty A.K., Mukhopadhyay U.K., Grover S., Batish V.K. Bovine chymosin: Production by rDNA technology and application in cheese manufacture // Biotechnology Advances, 1999, vol. 17, р. 205-217.
  13. Jiang X.P., Yin M.L., Chen P., Yang Q. Constitutive expression, purification and characterization of bovine prochymosin in Pichia pastoris GS115 // World Journal of Microbiology and Biotechnology, 2012, vol. 28, no. 5, p. 20872093. doi: 10.1007/s11274-012-1012-7.
  14. Vallejo J.A., Ageitos J.M., Poza M., Villa T.G. Cloning and Expression of Buffalo Active Chymosin // Pichia pastoris. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, vol. 56 (22), p. 10606-10610. doi: 10.1021/jf802339e.
  15. Скоупс Р. Методы очистки белков. - М.: Мир, 1985. - 358 с.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах